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MACROM

Cristalografía, estructura y función de macromoléculas biológicas :

macrom5El grupo MACROM desarrolla su actividad en el ámbito del conocimiento de la estructura tridimensional de las biomoléculas a partir de la utilización de técnicas de difracción de rayos X de monocristal estudiando la estructura del ADN y sus interacciones con fármacos, iones y proteínas. 

Este grupo dispone de dos metodologías complementarias: la cristalografía y las técnicas de ADN recombinante. 

Para realizar el estudio cristalográfico, las moléculas se han de cristalizar a partir de muestras de elevada pureza. Los mejores cristales se seleccionan con un microscopio óptico y se congelan con nitrogeno líquido. 

La difracción de rayos X de estos cristales se lleva a cabo en el Sincrotrón de Grenoble en un Image Plate acoplado a un suministro de nitrógeno líquido. La difracción obtenida se procesa con la ayuda de programas específicos, hasta conseguir la estructura 3D de la muestra en estudio. Mediante esta metodología se han estudiado un gran número de oligonucleótidos sintéticos, que han dado una valiosa información de nuevas formas del ADN (Hoogsteen, "recombination like", superhélices, etc.).

El hecho de acceder al Sincrotrón de Grenoble da un fuerte impulso a estos estudios. Por lo que respecta a la aplicabilidad de nuestras investigaciones, la encontramos cada dia en ámbitos como el farmacéutico, el médico, así como en la obtención de nuevos materiales y en nanotecnología. 

macrom6Estamos estudiando también la estructura y función de diversas proteínas que, directa o indirectamente, interaccionan con el ADN. Para hacer estos estudios hace falta disponer de cantidades importantes de proteína pura. Con esta finalidad dede 1998 hemos incorporado en nuestro grupo la tecnología del ADN recombinante. En este aspecto disponemos tanto de la experiencia como del equipo necesarios para la clonación y expresión de proteínas en procariotas y su purificación y resolución estructural para difracción de rayos X. Además, mediante las técnicas de mutagénesis dirigida, se pueden obtener formas recombinantes diseñadas tanto para mejorar su cristalitzación como para estudiar aspectos funcionales concretos. 

Nuestro trabajo se centra actualmente en el estudio de la nucleoplasmina y de la HMGA1a humana. La nucleoplasmina es una xaperona nuclear que interviene en la remodelación de la cromatina espermática que se da después de la fecundación. La HMGA1a está implicada en numerosos procesos biòlógicos, incluyendo diferentes tipos de cáncer.

Equipo relevante :

  • El laboratorio de cristalografia dispone de diversas cámaras a diferentes temperaturas para el crecimiento de cristales, microscopios de luz polarizada con sistema de captura de imágenes y contenedores especiales para el almacen de cristales congelados en nitrógeno líquido.
  • Además contamos con cámaras de difracción de rayos X, así como diversos ordenadores de pantallas gráficas. 
  • El laboratorio de biotecnología contiene todo el equipo necesario para la clonación, expresión y purificación de proteínas recombinantes: termociclador, congelador de -80ºC, incubador, sonicador, diversas estufas y baños térmicos, centrífugas para volumenes desde microlitros hasta litros, dos equipos cromatográficos completos y diversos equipos electroforéticos tanto verticales como horizontales.


Personas de contacto :

LOURDES CAMPOS

lourdes.camposarrobaGupc.edu

NÚRIA SAPERAS

nuria.saperasarrobaGupc.edu

LOURDES URPÍ GARRIGA

lourdes.urpiarrobaGupc.edu

Producción científica :

eprints upc

Web del grupo :

http://macrom.upc.edu/

Video del grupo :

video MACROM [wmv]