Vés al contingut (premeu Retorn)

MACROM

Cristal·lografia, estructura i funció de macromolècules biològiques :

macrom5El grup MACROM Desenvolupa la seva activitat en l'àmbit del coneixement de l'estructura tridimensional de les biomolècules a partir de la utilització de tècniques de difracció de raigs X de monocristall estudiant l'estructura del DNA i les seves interaccions amb fàrmacs, ions i proteïnes. 

Aquest grup disposa de dues metodologies complementàries: la cristal·lografia i les tècniques de DNA recombinant. 

Per a realitzar l’estudi cristal·logràfic les molècules s’han de cristal·litzar a partir de mostres d’elevada puresa. Els millors cristalls se seleccionen amb un microscopi òptic i es congelen amb nitrogen líquid. 
La difracció de raigs X d’aquests cristalls es porta a terme al Sincrotró de Grenoble en un Image Plate acoblat a un subministrament de nitrogen líquid. La difracció obtinguda es processa amb l’ajuda de programes específics, fins aconseguir l’estructura 3D de la mostra en estudi. Mitjançant aquesta metodologia s’han estudiat un gran nombre d’oligonucleòtids sintètics, que han donat una valuosa informació de noves formes del DNA (Hoogsteen, "recombination like", superhèlixs, etc.).

El fet d'accedir al Sincrotró de Grenoble dóna un fort impuls a aquests estudis. Pel que fa a l'aplicabilitat de les nostres investigacions, la trobem cada dia en àmbits com el farmacèutic, el mèdic, així com en l'obtenció de nous materials i en nanotecnologia. 

macrom6Estem estudiant també l'estructura i funció de diverses proteïnes que, directament o indirecta, interaccionen amb el DNA. Per fer aquests estudis cal disposar de quantitats importants de proteïna pura. Amb aquesta finalitat des de 1998 hem incorporat al nostre grup la tecnologia del DNA recombinant. En aquest aspecte disposem tant de l'experiència com de l'equipament necessaris per a la clonació i expressió de proteïnes en procariotes i la seva purificació i resolució estructural per difracció de raigs X. A més, mitjançant les tècniques de mutagènesi dirigida, es poden obtenir formes recombinants dissenyades tant per millorar la seva cristal·lització com per estudiar aspectes funcionals concrets. 

El nostre treball se centra actualment en l'estudi de la nucleoplasmina i de l’HMGA1a humana. La nucleoplasmina és una xaperona nuclear que intervé en la remodelació de la cromatina espermàtica que es dóna després de la fecundació. L’HMGA1a està implicada en nombrosos processos biòlogics, incloent diferents tipus de càncer.

Equipament rellevant:

  • El laboratori de cristal·lografia disposa de diverses cambres a diferents temperatures per al creixement de cristalls, microscopis de llum polaritzada amb sistema de captura d’imatges i contenidors especials per a l’emmagatzematge de cristalls congelats en nitrogen líquid.
  • A més comptem amb cambres de difracció de raigs X, així com diversos ordinadors de pantalles gràfiques.
  • El laboratori de biotecnologia conté tot l’equipament necessari per a la clonació, expressió i purificació de proteïnes recombinants: termociclador, congelador de -80ºC, incubador, sonicador, diverses estufes i banys tèrmics, centrífugues per a volums des de microlitres fins a litres, dos equips cromatogràfics complets i diversos equips electroforètics tant verticals com horitzontals.

Persones de contacte :

LOURDES CAMPOS

lourdes.camposarrobaGupc.edu

NÚRIA SAPERAS

nuria.saperasarrobaGupc.edu

LOURDES URPÍ GARRIGA

lourdes.urpiarrobaGupc.edu

Producció científica :

eprints upc

Web del grup :

http://macrom.upc.edu/

Video del grup :

video MACROM [wmv]